Prawidłowo wskazane białka to gliadyna i glutenina – właśnie z ich uwodnionych i mechanicznie wyrobionych cząsteczek powstaje gluten. W mące pszennej te frakcje białkowe występują w stanie „surowym”, dopiero po dodaniu wody i intensywnym mieszaniu (wyrabianiu ciasta) zaczynają pęcznieć, tworzyć wiązania i łączyć się w trójwymiarową sieć. Ta sieć glutenowa odpowiada za elastyczność, rozciągliwość i sprężystość ciasta. Z mojego doświadczenia w piekarni to właśnie różnica w jakości i ilości glutenu decyduje, czy chleb ładnie wyrasta, czy raczej „siada” i ma zbity miękisz. Gliadyna daje ciastu lepkość i zdolność rozciągania, natomiast glutenina odpowiada głównie za sprężystość i zdolność powrotu do pierwotnego kształtu. W technologiach produkcji pieczywa i makaronów bardzo mocno zwraca się uwagę na zawartość białka ogółem, ale w praktyce chodzi głównie o zawartość i jakość białek glutenowych – właśnie gliadyny i gluteniny. Mąki chlebowe według dobrych praktyk piekarskich powinny mieć silny gluten, żeby dobrze zatrzymywać gazy fermentacyjne podczas pracy drożdży. Dlatego w kartach charakterystyki surowców często podaje się „liczbę glutenu” lub wskaźniki pośrednie, bo od nich zależy dobór mąki do konkretnego wyrobu: innej użyje się do bułek pszennych, innej do ciasta francuskiego, a jeszcze innej do wyrobów kruchych, gdzie zbyt silny gluten byłby wręcz niekorzystny. W nowoczesnej technologii żywności kontrola tworzenia glutenu (czas miesienia, ilość wody, dodatki enzymatyczne, utleniacze) jest jednym z kluczowych narzędzi kształtowania jakości końcowego produktu.
W tym zagadnieniu łatwo się pomylić, bo nazwy białek pszenicy brzmią dość podobnie, a w literaturze spotyka się kilka klasyfikacji. Podstawą jest jednak to, że gluten jako struktura powstająca w cieście pszennym tworzy się z dwóch głównych frakcji białkowych: gliadyny i gluteniny. Określenia typu glutelina czy prolamina bywają używane bardziej ogólnie, w odniesieniu do grup białek roślinnych, ale w technologii piekarstwa, gdy mówimy precyzyjnie o glutenie pszennym, chodzi konkretnie o gliadynę i gluteninę. Stąd odpowiedzi odwołujące się do par: gliadyna z gluteliną, gliadyna z prolaminą czy glutelina z prolaminą są merytorycznie nieścisłe. Typowym błędem jest mieszanie nazwy „glutenina” z „gluteliną” – brzmią prawie tak samo, ale w technologii mąki i pieczywa przyjęło się wyraźne rozróżnienie. Gluteniny to ta część białek, która buduje sprężystą sieć glutenową, zdolną zatrzymywać CO₂ z fermentacji drożdżowej. Jeżeli uczeń skojarzy nazwę z ogólniejszym pojęciem gluteliny, może uznać, że to to samo, a jednak w klasycznych opracowaniach technologii zbóż i piekarstwa stosuje się właśnie termin glutenina. Druga pułapka to słowo „prolaminy”. Owszem, gliadyna należy do prolamin, ale „gliadyna i prolamina” to jak powiedzieć „jabłko i owoce” – nie jest to poprawne zestawienie dwóch odrębnych frakcji budujących gluten. W praktyce produkcyjnej, przy ocenie przydatności mąki do wypieku, bada się właściwości glutenu tworzonego przez gliadynę i gluteninę, bo to one decydują o rozciągliwości i sprężystości ciasta, o objętości bochenków oraz strukturze miękiszu. Mylenie nazw może wydawać się drobiazgiem, ale potem przekłada się na błędne rozumienie, jakie białka faktycznie podlegają modyfikacji przy dodatku enzymów, utleniaczy czy poprawiaczy piekarskich. Dlatego warto zapamiętać: gluten = gliadyna + glutenina, a nie ogólne grupy typu prolaminy czy gluteliny.