Aktywność enzymu zależy od warunków środowiska, m.in. od pH. Każdy enzym działa najwydajniej w określonym zakresie pH. Punkt, w którym aktywność enzymatyczna jest największa, nazywa się optimum pH.
Dlaczego pH wpływa na enzymy?
Enzymy są najczęściej białkami. Zmiana pH może wpływać na:
- ładunki grup funkcyjnych w centrum aktywnym,
- kształt przestrzenny cząsteczki enzymu,
- wiązanie substratu z enzymem,
- szybkość reakcji enzymatycznej.
Zbyt niskie lub zbyt wysokie pH może spowodować spadek aktywności enzymu, a w skrajnych przypadkach jego denaturację, czyli trwałą zmianę struktury białka.
Jak odczytywać optimum pH z wykresu?
Na wykresie aktywności enzymu od pH szuka się najwyższego punktu krzywej. Wartość pH odpowiadająca temu punktowi to optimum aktywności enzymu.
Przykładowo:
- pepsyna działa najlepiej w środowisku silnie kwaśnym, około pH 2,
- amylaza ma optimum zwykle w pobliżu pH obojętnego, około pH 7,
- trypsyna działa najlepiej w środowisku lekko zasadowym, około pH 8.
Znaczenie egzaminacyjne
W pytaniach z wykresem należy zwrócić uwagę na opis krzywych i legendę. Jeśli enzym oznaczony jest jako „amylaza”, należy znaleźć maksimum jej krzywej i odczytać odpowiadające mu pH.