Transferazy to klasa enzymów, które katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na drugą. Cząsteczka oddająca grupę nazywana jest donorem, a cząsteczka przyjmująca grupę — akceptorem.
Ogólny schemat reakcji można zapisać jako:
A–X + B → A + B–X
gdzie X oznacza przenoszoną grupę funkcyjną, np. fosforanową, aminową, metylową lub acylową.
Przykłady transferaz
Do transferaz należą m.in.:
- aminotransferazy — przenoszą grupy aminowe, ważne w przemianach aminokwasów,
- kinazy — przenoszą grupy fosforanowe, najczęściej z ATP,
- metylotransferazy — przenoszą grupy metylowe,
- acylotransferazy — przenoszą grupy acylowe.
Znaczenie w analizie i biochemii
Transferazy są istotne w metabolizmie komórek, diagnostyce laboratoryjnej i badaniach enzymatycznych. Przykładem są aminotransferazy oznaczane w diagnostyce medycznej, np. ALT i AST, których aktywność może świadczyć o uszkodzeniu komórek wątroby lub mięśni.
Jak odróżnić transferazy od innych enzymów?
- Transferazy — przenoszą grupy funkcyjne między cząsteczkami.
- Oksydazy — katalizują reakcje utleniania z udziałem tlenu.
- Hydrolazy — rozkładają wiązania z udziałem wody.
- Ligazy — łączą cząsteczki, zwykle z wykorzystaniem energii ATP.
W pytaniu egzaminacyjnym poprawna odpowiedź to transferazy, ponieważ kluczowym określeniem jest „przenoszenie różnych grup funkcyjnych”.